2019年11月，网上流传着一封“举报信”，是首都医科大学校长饶毅教授发给国家自然科学基金委李静海主任的。在这封信中，饶毅教授首先对基金委请首都医科大学对自己涉嫌论文学术不端行为进行调查一事表示了不满。他在强调自己不存在学术不端行为外，还实名举报了3位知名学者，并恳请该部门加以调查。
针对武汉大学医学院李红良教授，饶毅教授提出：贵委应该有效、有胆魄地彻底调查武汉大学医学院李红良17年如一日明目张胆的造假；针对当时中国科学院上海药物研究所耿美玉研究员，饶毅教授提出：其作为通讯作者的文章（Wang et al Cell Research 29:787-803），不造假是不可能的。
针对中国科学院裴钢院士，饶毅教授提出：贵委应该严肃调查裴钢于1999年，用贵委三项经费支持其发表的论文（Ling etal. PNAS 96:7922-7927）。该篇论文的图3、图4、图5不可能是真实的，只有造假才能产生。就当学术界掀起了一场地震时，饶毅教授通过媒体回复：没有发出，有过草稿。
八个月后的2020年7月6日，饶毅教授以《Cell Research》期刊编委的身份在该期刊上发表了题为“Omission of previous publications by an author should be corrected”（《该作者之前发表在本出版物的遗漏应该被纠正》）的文章。饶毅教授再次质疑了耿美玉研究员的研究。
提醒耿美玉团队需要引用先前发表过的GV-971原创性成果，同时指出其文章有“吹嘘”成分。7天后，耿美玉团队在Cell Research在线发表题为“Geng et al. reply”的回复文章，正式回复了饶毅的质疑，同时指出饶毅教授知识的储备不足。
2021年1月21日，国家科技部官网公布了《有关论文涉嫌造假调查处理情况的通报》。简而言之，针对网络上质疑的曹雪涛院士的63篇论文、李红良教授的21篇论文以及耿美玉研究员的5篇论文，存在不同程度的“图片误用”，所以对这几位学者进行了不同程度的处罚，并要求他们反省检查。但是对于裴钢院士的1篇论文，以及网络质疑的饶毅教授用于自然科学基金项目申请的2篇论文，经调查不存在问题。
官宣结果公布的当晚10点半，饶毅教授在其公众号发文，正式举报裴钢院士于1999年以通讯作者身份发表在《美国科学院院刊》的文章涉嫌学术不端。被举报的论文：https://doi.org/10.1073/pnas.96.14.7922 文章称，迄今为止，全球科学界都公认G蛋白偶联受体（GPCR）是七重跨膜蛋白。几百个GPCRs都是这样的。
上世纪末，裴钢院士的这篇论文指出，可能仅需要五重跨膜就能起作用，但是全世界没有一本教科书因此而改写。原论文的图3、4、5显示，CXCR4和CCR5两个GPCRs只要五重跨膜就能够起功能，这是非常大的突破。然而，在论文发表的21年之后，没有任何实验室发表的论文能够重复这些结果，也就是证明CXCR4和CCR5两个GPCRs只要五重跨膜就能起功能作用。
饶毅教授公号文的结尾为：谬误不会因为裴钢一人在中国有权势就能变成真理。就在饶毅教授公号文发出的第二天，美国麻省理工学院分子结构实验室（Laboratory of Molecular Architecture）首席研究员（Head）张曙光向科学网提供了一份当天致饶毅教授的信件，就此公号文发表看法。
我对您针对裴钢博士及其同事1999年在PNAS上发表的论文提出指控却没有认真阅读相关科学文献感到非常震惊。作为一名在加州大学旧金山分校和哈佛大学受过正规科研训练的科学家，您的指控不仅是错误的，而且也没有对进行指控的动机进行解释或证明。为了支持裴钢博士的科学科研成果，请您参考近几年我在麻省理工学院的研究成果工作。
我们的研究结果已经以“Non-full-length Water-Soluble CXCR4QTY and CCR5QTY Chemokine Receptors: Implication for Overlooked Truncated but Functional Membrane Receptors”为题，2020年报道发表在Cell子刊iScience(Cell Press)上。
我们的论文不仅证实了凌堃等人1999年报道在PNAS上的“Five-transmembrane domains appear sufficient for a G protein-coupled receptor: Functional five-transmembrane domain chemokine receptors”工作中报告的结果，也明确地表明，只有2个或3个跨膜片段的CXCR4和CCR5突变体能够显示出配体结合活性、能够定位到细胞质膜上、并能够进行细胞信号转导。
我们的数据以及其他人研究组的工作都直接支持了凌堃等人在其1999年PNAS论文中的结论。实际上，我们的研究工作完全是从迥异的研究角度对相同的蛋白质进行的。看来您也没有关注到Helen Wise博士的综述论文，“G蛋白偶联受体的高度截短的剪接变体所起的作用”。J. Mol. Signal., 7, 13 (2012)。在这篇综述文章中，Wise博士列出了许多此类截短但具有功能正常的受体。
令人惊讶的是，您竟然可以在完全不阅读文献的情况下提出了如此严重的指控。您在不熟悉相关科学文献的情况下提出的指控，在科学和伦理上都是完全不负责任的。作为在加州大学旧金山分校和哈佛大学受过训练的科学家、华盛顿大学和西北大学的教授，您理应知道，任何指控都必须基于有效的科学证据。您鲁莽的指控，对于被指控者，尤其是年轻科学家的科学声誉和科研生涯造成极大损害。
我认为您的指责完全没有道理，您必须真诚地向裴钢博士及其同事道歉。有据可查的科研不当行为严重损害了中国的科学声誉和世界地位，但是，所有指控和指控都必须基于事实。我全力支持在中国各个层面将学生和院士的科研不当行为斩草除根。如果您有任何疑问，请联系我。
张曙光博士另外，受质疑的1999年论文的其他三位第一作者自证：《关于G蛋白偶联截短受体的国内外研究进展报告》凌堃（梅奥医学中心生化与分子生物学系副教授）、赵简（上海科技大学免疫化学研究所研究员）、王平（同济大学医学院教授）在动物细胞膜上表达的各种信号受体中，G蛋白偶联受体（GPCR）家族可以说是成员最为众多，功能最为多样，分布最为广泛的家族。
目前已确认的人类GPCR有1265个，单个细胞类型通常表达一百种以上的GPCR，这些信号受体通过激活细胞中的各种G蛋白，影响着目前已知的人类生理病理的所有方面；相应的，至少有50％的上市药物靶标是GPCR家族成员。以往大家通常认为，7次跨膜结构对GPCR来说是一种普遍适用的结构，可能最有利于G蛋白和下游信号的激活。
然而自90年代初起，历年来的研究揭示了一些特例，提示少于7次跨膜的某些GPCR家族成员的变体和某些非7次跨膜结构的受体，也具备不同程度的GPCR功能。
其中，我们1999年发表在PNAS的研究使用GPCR家族成员CCR5和CXCR4作为模型，提供了较早的证据（Ling K, Wang P, Zhao J, Wu YL, Cheng ZJ, Wu GX, Hu W, Ma L, Pei G. Five-transmembrane domains appear sufficient for a G protein-coupled receptor: functional five-transmembrane domain chemokine receptors. Proc Natl Acad Sci U S A. 1999; 96:7922-7）。
在我们的研究发表之后，更多类似的特例被陆续发现，包括一些GPCR经过转录剪切而产生的天然跨膜区缺失变体（包括5次跨膜及其他类型的跨膜区缺失），为研究GPCR结构功能而人为制作的跨膜区缺失变体，以及一些非7次跨膜的其他种类的膜受体，这些非典型的GPCR受体仍能介导G蛋白下游信号。
这些结果表明，各个跨膜区的重要性在不同的GPCR中可以有很大的差异，5次跨膜或其他少于7次跨膜的GPCR可以通过形成同源或异源多聚体的方式，至少部分行使结合配体并激活下游G蛋白信号的功能。这些研究显示，特定GPCR家族成员具有不同于普适规律的个性，揭示了细胞调节G蛋白信号的新颖方式，有助于我们理解复杂的细胞生理病理的分子机制，制定与之对应的特异的干预办法，为药物研发等提示新的思路。
对于事件的进一步发展，我们将保持密切关注，孰对孰错，目前尚不明朗。