异源三聚体G蛋白广泛存在于真核细胞中，对细胞生命活动具有重要调控作用。在动物细胞中，G蛋白α亚基与G蛋白偶联受体（GPCR）结合，GPCR感受胞外信号后，发挥鸟苷酸交换因子作用，促使Gα亚基结合的GDP被GTP替换，从而导致G蛋白激活，Gα亚基与Gβγ二聚体发生解离，激活后的G蛋白通过作用于下游靶标实现信号的传递和放大。
一类具有GTP水解酶加速活性（GAP）的RGS蛋白通过增强Gα的水解酶活性，使GTP快速被水解为GDP，G蛋白重新回到静息状态。与动物细胞不同，植物细胞中并不存在GPCR蛋白，且植物Gα蛋白具有主动结合GTP的自激活能力，因此植物细胞如何调控G蛋白激活一直是植物科学研究领域的一个重大问题。
拟南芥免疫受体FLS2能够通过识别细菌鞭毛蛋白来感知病原细菌的入侵，并通过免疫受体复合物的核心激酶BIK1来激活下游免疫反应。中国科学院遗传与发育生物学研究所周俭民研究组的前期研究发现，G蛋白在FLS2介导的免疫反应中发挥重要的调控作用。由Gα蛋白（XLG2和XLG3）、Gβ蛋白（AGB1）和Gγ蛋白（AGG1和AGG2）组成的异源三聚体直接与FLS2偶联。
但免疫受体FLS2如何调控G蛋白激活的分子机理并不清楚。在最新的研究中，遗传发育所周俭民研究组揭示了拟南芥免疫受体FLS2调控植物G蛋白激活的分子机理。在静息状态下，拟南芥唯一的RGS蛋白RGS1同Gα蛋白以及免疫受体FLS2结合在一起，通过RGS1的GAP活性使与Gα蛋白结合的GTP被水解为GDP，从而使G蛋白维持在静息状态。
在FLS2感知鞭毛蛋白后，BIK1磷酸化RGS1蛋白Ser431和Ser428，从而导致RGS1与Gα亚基和FLS2的解离，解除RGS1对Gα的抑制作用，Gα因而得以自动结合GTP而激活，促进免疫反应。其中，XLG2在叶肉细胞中调控免疫反应，而GPA1通过调控气孔关闭来阻止病原微生物的入侵。
该研究揭示的不同于动物G蛋白新型激活方式即植物细胞G蛋白的激活是通过受体诱导RGS1的磷酸化，从而解除对Gα的抑制作用实现的。