蛋白质分子机器在生命活动中起着至关重要的作用，其行使功能过程中结构是高度动态的。传统的结构解析方法对于解决动态结构有一定的局限性，单分子方法能够以高时空分辨率实时追踪受热涨落影响的生物大分子的动力学过程。
中国科学院物理研究所/北京凝聚态物理国家研究中心软物质物理实验室SM4组多年来致力于发展单分子技术研究生物大分子结构及其动力学，在分子马达运行机理研究方面取得了系列成果。这些研究的主线是通过高精度的单分子测量获取生物大分子的精细动力学信息。他们发展了DNA纳米张力器，能够分辨解旋酶0.5个碱基对的步长，足以清楚地研究核酸酶的动力学过程以及结构与功能的关联。
近日，他们与合作者运用单分子荧光共振能量转移、单分子磁镊技术及分子动力学模拟，阐明了Pif1解旋酶的两个RecA-like亚基与DNA的动态相互作用。
该工作以“Identification of flexible Pif1–DNA interactions and their impacts on enzymatic activities”为题，发表于著名生物学期刊Nucleic Acids Research，中国科学院物理研究所软物质物理实验室陆颖研究员、北京计算科学研究中心刘海广研究员为本文的共同通讯作者，物理所科研助理李菁华、博士后马建兵、北京计算科学研究中心博士后Vikash Kumar为共同第一作者。