“小柯”是一个科学新闻写作机器人，由中国科学报社联合北京大学高水平科研团队研发而成，旨在帮助科学家以中文方式快速获取全球高水平英文论文发布的最新科研进展。近日，美国加州大学圣迭戈分校付向东团队发现，剪接激酶SRPK1催化鱼精蛋白磷酸化从而起始受精卵母细胞中父本基因组的重编程。这一研究成果3月12日在线发表于《细胞》。
据研究人员介绍，在精子形成过程中，父本基因组会用鱼精蛋白对组蛋白进行大量置换，从而包裹进精子。鱼精蛋白是一类由组蛋白进化而来的富含精氨酸的小核蛋白，相对于常规组蛋白，鱼精蛋白带有更强的正电荷，因此其与DNA具有更强的结合能力。而在受精之后，这一过程将被强烈逆转，即用母源组蛋白替换包裹精子DNA的鱼精蛋白，这对于父本基因组重编程和随后的激活至关重要。
研究人员发现，先前表征的剪接激酶SRPK1通过催化鱼精蛋白的位点特异性磷酸化来启动这一生命周期事件，从而触发受精卵母细胞中鱼精蛋白与组蛋白的交换。中国科学院植物研究所张立新团队发现，液液相转换驱动叶绿体内蛋白分选。相关论文3月12日在线发表于《细胞》。研究人员确定了两个拟南芥锚定蛋白重复蛋白STT1和STT2，它们专门介导叶绿体双精氨酸易位（cpTat）途径的蛋白到类囊体膜的分选。
STT1和STT2通过其C末端锚定蛋白结构域的相互作用形成独特的异二聚体。cpTat底物与STT复合物N端固有无序区的结合引起液—液相分离。STT低聚物的多价性质对于相分离至关重要。STT-Hcf106相互作用能够逆转相分离，并有助于货物蛋白靶向和跨类囊体膜转运。因此，相分离液滴的形成是叶绿体内蛋白分选的新机制。